Иммуноглобулины в свиноводстве

В соответствии с Международной классификацией сывороточ­ные белки, несущие «антительную» активность и называвшиеся ранее гамма-глобулинами, получили название иммуноглобулинов и обозначаются символом Ig. Иммуноглобулины подразделяют на классы, а в пределах каждого класса на подклассы. Известно пять классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgD, IgA, IgE. у отдельных классов описаны подклассы.

Структура иммуноглобулинов. Иммуноглобулины - белки с чет­вертичной структурой, т.е. их молекулы построены из нескольких полипептидных цепей. Молекула каждого класса состоит из четы­рех полипептидных цепей - двух тяжелых и двух легких, связан­ных между собой дисульфидными мостиками, являющимися ак­тивным центром (участок молекулы иммуноглобулина, взаимодей­ствующий только с комплементарным участком молекулы специ­фического антигена). Легкие цепи (Ц - структура, общая для всех классов и подклассов. Тяжелые цепи (Н) имеют характерные структурные особенности, присущие определенному классу (под­классу). Легкие цепи подразделены на два типа: κ (каппа) и λ (лямбда). Тяжелые цепи обозначают греческими буквами γ (гам­ма), μ (мю), α (альфа), δ (дельта) и ε (эпсилон) - соответственно латинскому обозначению того или иного класса иммуноглобули­нов: IgG, IgM, IgA и др.

В молекуле иммуноглобулина различают два вида межцепье­вых связей: между одноименными тяжелыми цепями и между легкими и тяжелыми цепями. При обработке молекул папаином они расщепляются на три фрагмента: два Fab-фрагмента и один Fс-фрагмент. Fab-фрагмент обладает способностью связываться с антигеном, но не вызывает агглютинацию и преципитацию. Fс-фрагмент связывает комплемент, а также обеспечивает при­крепление Ig к Fс-рецептору клеточных мембран. При расщеп­лении иммуноглобулина пепсином образуется двухвалентный F(аЬ)2 фрагмент, который благодаря своей двухвалентности действует как полное антитело и обладает способностью агглю­тинировать или преципитировать специфические антигены.

Модели структур IgG и IgM. При электронно-микроскопичес­ком исследовании установлено, что IgG имеет У-образную форму, а IgM - звездчатую конфигурацию со средним диаметром 30 ... 35 нм.

Гетерогенность антител. Антитела, образовавши­еся при иммунном ответе организма, при всей специфичности неоднородны и отличаются друг от друга, т. е. они гетерогенны. Предполагается, что существует более 100 000 антигенов и к каж­дому из них синтезируется «свое» специфическое антитело. Глав­ной основой гетерогенности (разнообразия специфичностей) ан­тител служит уникальность их активных центров. Антитела гете­рогенны по принадлежности к различным классам и подклассам, а также по физико-химическим и биологическим свойствам.

Свойства антител. Антитела, входящие в определенные классы иммуноглобулинов, обладают различными физическими, хими­ческими, биологическими и антигенными свойствами.

Иммуноглобулины содержат три вида антигенных детерми­нант: изотипическ:ие, аллотипическ:ие и идиотипические. У каж­дого биологического вида тяжелые (5 классов) и легкие (2 типа) цепи иммуноглобулинов имеют определенные антигенные осо­бенности. Одинаковые антигенные детерминанты для каждого представителя данного вида называют изотипическими (изотипы). Вместе с тем имеются внутривидовые различия названных цепей иммуноглобулинов - аллотипы, обусловленные генетичес­кими особенностями организма-продуцента: их признаки генети­чески детерминированы. Например, у тяжелых цепей описано более 20 аллотипов. Существуют различия между разными антите­лами, даже если они относятся к одному классу, подклассу или ал­лотипу. Эти различия названы и диотипами. Они характе­ризуют «индивидуальность» данного иммуноглобулина в зависи­мости от специфичности антигена-индуктора.

Все указанные антигенные различия определяют с помощью специфических антисывороток.

Иммуноглобулин М (lgM). Молекулярная масса 950000, константа седиментации 19S, функционально валентен, первым появляется после заражения или вакцинации животного. Обладает выраженной способностью агглютинировать, преципи­тировать или лизировать антигены, а также связывать компле­мент. Находится преимущественно в плазме крови, при инфекци­онных процессах количество его значительно повышается. Не участвует в аллергических реакциях и не проходит через плаценту.

Иммуноглобулин G (lgG). Наиболее изученный класс антител. Молекулярная масса 160000, константа седиментации 7S. В сьшоротке крови содержится в наиболее высокой концентрации (в среднем 12 г/л) и составляет от 70 до 85 % всех иммуноглобули­нов, присутствует также в тканевых жидкостях. Двухвалентен, обра­зует с поливалентными антигенами сетевую структуру. Вызывает преципитацию растворимых антигенов. Принимает участие в реак­ции агглютинации и опсонизации корпускулярных антигенов. для лизиса антигена необходимо связывание с молекулой комплемента. IgG играет ведущую роль в защите от многих вирусных и бактери­aльных инфекций (оспа, бешенство, столбняк и др.), обладает вы­раженными свойствами нейтрализации токсинов, выдерживает на­гревание при 75 ос в течение 30 мин.

Четыре подкласса IgG различают между собой по структуре тя­жeлыx цепей и молекулярной массе. У крупного рогатого скота известно два подкласса: IgG 1 и IgG2. Молекулы иммуноглобулина (за исключением IgG2) способны связываться с клетками тканей и вызывать их специфическую сенсибилизацию, вследствие чего иммуноглобулин принимает участие в реакциях гиперчувстви­тельности немедленного типа. Скорость синтеза составляет 32 мг на 1 кг массы в сутки. Концентрация его значительно повышается при различных инфекционных и аутоиммунных процессах.

Иммуноглобулины класса  А (IgA) представлены двумя видами: сывороточный и секреторный. Сывороточный IgA. Молекулярная масса 170000, константа се­диментации 7S, концентрация в сыворотке крови составляет 15 ... 20 % общего количества иммуноглобулинов. Не обладает спо­собностью преципитировать растворимые антигены, не связывает комплемент по классическому пути. Принимает участие в реак­ции нейтрализации токсинов. Термоустойчив. Синтезируется в селезенке, лимфатических узлах и в слизистых оболочках; посту­пает в секреты - слюну, слезную жидкость, бронхиальный секрет, молозиво.

Секреторный IgA (SIgA). Имеет добавочный структурный ком­понент, отсутствующий в сывороточном. Представляет собой по­лимер, чаще димер: молекулярная масса 380000, константа се­диментации 11 S и 15S. Синтезируется в слизистых оболочках. Биологическая функция IgA заключается в основном в местной защите слизистых оболочек, например при заболеваниях желудоч­но-кишечного тракта или дыхательных путей. В кишечном тракте SIgA устраняет бактериальную адгезию, нейтрализует вирусы. SIgA образуется в результате ассоциации димерной формы IgA с особым белком, названным секреторным компонентом, находя­щимся в собственном слое слизистой оболочки. SIgA проходит базальную мембрану и проникает в эпителиальную клетку, где соединяется с секреторным компонентом, после чего происходит выход синтезированного SIgA на поверхность эпителиального по­крова кишечника.

Иммуноглобулин IgD. Молекулярная масса 160000, константа седиментации 7S. Концентрация IgD в сыворотке крови человека не превышает 1 % от общего количества иммуноглобули­нов. Биологическая функция его не совсем ясна. Установлено, что он является одним из основных иммуноглобулинов, входящих В состав рецепторов В-лимфоцитов, термостабилен, может активи­зировать комплемент по альтернативному пути, обладает антиви­русной активностью, не связывается с тканями.

Иммуноглобулин Е (IgE). Впервые идентифицирован в 1966 г., идентичен антителам, ранее названным реагинами. Мо­лекулярная масса 190000, константа седиментauии 8,5S. Концент­рация в сыворотке крови составляет в среднем 0,25 мг/л. IgE тер­молабилен, инактивируется при 56 ос в течение 1 ч, не связывает комплемент, быстро и прочно связывается с клетками тканей, с тканевыми базофилами, принимает участие в реакции гиперчув­ствительности немедленного типа. У человека обусловливает ати­пические реакции - сенную лихорадку, крапивницу, бронхиаль­ную астму. При аллергических заболеваниях концентрация IgE в сыворотке крови значительно увеличивается и может составлять в среднем 1,6 мг/л. Считают, что IgE играет защитную роль при гельминтозных и протозойных заболеваниях, в частности способ­ствует усилению фагоцитарной активности макрофагов и эозино­филов.